แจ้งเอกสารไม่ครบถ้วน, ไม่ตรงกับชื่อเรื่อง หรือมีข้อผิดพลาดเกี่ยวกับเอกสาร ติดต่อที่นี่ ==>
หากไม่มีอีเมลผู้รับให้กรอก thailis-noc@uni.net.th ติดต่อเจ้าหน้าที่เจ้าของเอกสาร กรณีเอกสารไม่ครบหรือไม่ตรง

Active site residues of Dengue NS5 Guanylyltransferase

Organization : Mahidol University. Institute of Molecular Biosciences

Organization : Mahidol University. Institute of Molecular Biosciences

Organization : Mahidol University. Institute of Molecular Biosciences
ThaSH: Guanylyltransferase
ThaSH: Dengue viruses -- Prevention and control
ThaSH: Epidemiology
Abstract: This study aims to investigate and identify the critical amino acid residues which can affect the structure, catalysis, or binding affinity of guanylyltransferase, an important enzyme role in the viral RNA capping process. PCR site-directed mutagenesis was performed to engineer alanine substitutions for S150 and R212 positions in the capping domain. Wild-type and mutated proteins were purified by Maltose Binding Protein (MBP) column and HisTrap column. All purified capping enzymes; wild-type, S150A, and R212A, were used to perform GTase assay using GTP labeled with the fluorescent dye as a substrate. Michaelis-Menten plots were generated for capping enzyme activity versus substrate concentration for the enzymes. All data plots were analyzed using Prism5, yielding Vmax of mutants which are S150A (0.0450±0.0158) and R212A (0.0377±0.0166) which are not significantly different from the wild-type (0.0607±0.0044) but might have contribute in catalysis. Likewise, KM of S150A (0.2691±0.1283 μM) and R212A (0.2384±0.1441 μM) are not significant lower than its wild-type (0.3441±0.1100 μM). This data suggests those residues (S150 and R212) might have small contributions to binding affinity.
King Mongkut's University of Technology North Bangkok. Central Library
Address: BANGKOK
Email: library@kmutnb.ac.th
Created: 2021
Modified: 2023-06-09
Issued: 2023-06-09
BibliograpyCitation : In Thai Society for Biotechnology. Thai Society for Biotechnology and International Conference Online (TSB Online 2021) (pp.599-603). Bangkok : Thai Society for Biotechnology
eng
©copyrights
RightsAccess:
ใช้เวลา
0.014893 วินาที

Isara Nachampa
Title Contributor Type
Chonticha Saisawang
Title Contributor Type
Ketterman, Albert J.
Title Contributor Type
Copyright 2000 - 2025 ThaiLIS Digital Collection Working Group. All rights reserved.
ThaiLIS is Thailand Library Integrated System
สนับสนุนโดย สำนักงานบริหารเทคโนโลยีสารสนเทศเพื่อพัฒนาการศึกษา
กระทรวงการอุดมศึกษา วิทยาศาสตร์ วิจัยและนวัตกรรม
328 ถ.ศรีอยุธยา แขวง ทุ่งพญาไท เขต ราชเทวี กรุงเทพ 10400 โทร. โทร. 02-232-4000
กำลัง ออน์ไลน์
ภายในเครือข่าย ThaiLIS จำนวน 0
ภายนอกเครือข่าย ThaiLIS จำนวน 3,879
รวม 3,879 คน

More info..
Database server :
Version 2.5 Last update 1-06-2018
Power By SUSE PHP MySQL IndexData Mambo Bootstrap
มีปัญหาในการใช้งานติดต่อผ่านระบบ UniNetHelp


Server : 8.199.132
Client : Not ThaiLIS Member
From IP : 216.73.216.10